Ферменты и коферменты..

1 Ферменты и их строение Наука, изучающая структуру, свойства и механизм действия ферментов, называется энзимологии, или ферментологии. Принятые обозначения в энзимологии: Е - фермент, энзим ("еnzyme")-биокатализатор; S - субстрат - химическое соединение, которое превращается ферментом; Р - продукт реакции, образовавшийся в результате ферментативной реакции Значение ферментов: участвуют в реакциях синтеза, распада веществ, всасывания, переваривания, высвобождение энергии, обеспечивают координацию биохимических реакций, и метаболизма в целом. Нарушение синтеза, или активности ферментов приводит к нарушению метаболизма и возникновения болезней [4]. Ферменты распределяются по субклеточным структурам соответственно их функциям. А именно: • в ядре содержатся ферменты метаболизма нуклеиновых кислот; • во внутренней мембране митохондрий - ферменты дыхательной цепи; • в матриксе митохондрий - ферменты ЦТК, окислительного декарбоксилирование α - кетокислот, β - окисление жирных кислот; • в внеклеточного биомембран - мембранозависимых ферменты транслоказы, переносящих через мембрану ионы Na +, К +, глюкозу, аминокислоты и др..; • в цитоплазме - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот; • в лизосомах - гидролазы. В основном ферменты имеют белковую природу, за исключением м-РНК, которая тоже обладает ферментативной активностью (доказана работами Томаса Чека) [2]. Доказательства белковой природы: • потеря активности при кипячении, действия В / С и R-лучей, УЗ, кислот, щелочей, тяжелых металлов; • выделение в форме кристаллов; • гидролиз до аминокислот; • осаждение высаливания без потери каталитических свойств; • высокая молекулярная масса, амфотерность, способность к электрофореза; • искусственный синтез рибонуклеазы в 1969 году Структура ферментов [5]. Ферменты являются простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот (Например, гидролазы). Сложные ферменты - из белкового компонента (апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорганической (металлы) и органической природы. Последний в зависимости от степени связи с апоферментом называется простетической группой (прочно связан с апоферментом) или коферментом (слабо связан с апоферментом). Изоферменты. Почти все ферменты существуют в нескольких формах. Изоферменты - это семейство ферментов, которые отличаются по строению и физико-химическими свойствами, но катализируют одну реакцию. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует взаимопревращения лактата и пирувата [5]. Фермент ЛДГ содержит 4 субъединицы 2х-типов: субъединица Н выделена из сердечной мышцы (От Heart - сердце), субъединица М - с склетних мышц (Musculus - мышца). Субъединицы имеют свой генетический локус в разных органах. Соединения субъединиц происходит в различных отношениях, поэтому выделяют следующие фракции ЛДГ: ЛДГ1: ЛДГ2: ЛДГ3: ЛДГ4: ЛДГ5: (Н4) (Н3М) (Н2М2) (нм3) (М4) ЛДГ1 синтезируется в сердечной мышце и мозга, ЛДГ5 - в склетних мышцах и печени. Другие фракции - в других органах. Гиперферментемии свидетельствует о поражении клеток, поэтому повышение активности ЛДГ1 в крови наблюдается при поражении сердечной мышцы (инфаркт миокарда), а активности ЛДГ5 - при гепатитах и поражения скелетных мышц. То есть определение активности изоферментов позволяет выявить локализацию патологического процесса.

Введение 3 1 Ферменты и их строение 4 2 Коферменты 6 2.1 Характеристика невитаминних коферментов I группы 7 2.2.Фосфаты углеводов 8 2.3 Никотинамидных коферментов 9 2.4 Флавиновые коферменты 10 2.5 Кофермент ацилирования (КоА-SH) 12 Заключение 17 Список литературы 18

1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. - М., «Медицина», 2010. – 587 с. 2. Николаев А.Я. Биохимия. - М., «Высшая школа», 2009. – 478 с. 3. Строев Е.А. Биологическая химия. - М., «Высшая школа», 2007. – 378 с. 4. Теппермен Дж., Теппермен Х. Физиология обмена веществ и эндокринной системы. - М., «Мир», 2009. – 475 с. 5. Ткачук В.А. Введение в молекулярную эндокринологию. - М., 2007. – 459 с. 6. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э и др. Основы биохимии. / В 3–х томах. М., «Мир», 2007.