Белки

| Категория реферата: Биология и химия
| Теги реферата: инновационная деятельность, реферат на тему язык
| Добавил(а) на сайт: Пахомий.

По пространственной организации ферменты состоят из нескольких пол и пептидных цепей и обычно обладают четвертичной структурой. Кроме того, ферменты могут включать и небелковые структуры. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая — кофактор (если это катионы или анионы неорганических веществ, например, Zn2- Мп2+и т. д.) или кофермент (коэнзим) (если это низкомолекулярное органическое вещество).

Предшественниками или составными частями Многих кофер-ментов являются витамины. Так, пантотеновая кислота — составная часть коэнзима А, никотиновая кислота (витамин РР) — предшественник НАД и НАДФ и т. д.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от него характеризуется необычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи). Этим обеспечивается тонкая регуляция всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и др.), протекающих в клетке и организме. Например, фермент уреаза катализирует расщепление лишь одного вещества — мочевины (H2N-CO-NH2 + Н2 О —> —» 2NH 3 + СО2), не оказывая каталитического действия на структурно-родственные соединения.

Для понимания механизма действия ферментов, обладающих высокой специфичностью, очень важна теория активного центра. Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется одни участок или более, в которых происходит катализ за счет тесного (во многих точках) контакта между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа серина), или отдельная аминокислота. Обычно же для каталитического действия необходимо сочетание нескольких (в среднем от 3 до 12) расположенных в определенном порядке аминокислотных остатков. Активный центр также формируется связанными с ферментом ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы — коферментами, или кофакторами. Причем форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу их идеального соответствия (взаимодополняемости или. комплементарности) друг другу. Роль остальных аминокислотных остатков в крупной молекуле фермента состоит в том, чтобы обеспечить его молекуле соответствующую глобулярную форму, которая нужна для эффективной работы активного центра. Кроме того, вокруг крупной молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими асимметричной формы. Это приводит к ослаблению химических связей, и катализируемая реакция происходит с меньшей начальной затратой энергии, а следовательно, с намного большей скоростью. Например, одна молекула фермента каталазы может расщепить за 1 мин более 5 млн. молекул пероксида водорода (Н202), который возникает при окислении в организме различных соединений.

У некоторых ферментов в присутствии субстрата конфигурация активного центра претерпевает изменения, т. е. фермент ориентирует свои функциональные группы таким образом, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс разъединяется с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. д. Например, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особен-но в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почек, сердца, селезенки, печени) перед их пересадкой больному происходит при охлаждении с целью снижения интенсивности биохимических реакций и продления времени жизни органов. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает рост и размножение микроорганизмов (бактерий, грибов и др.), атакже инактивирует их пищеварительные ферменты, так что они оказываются уже не в состоянии вызвать разложение пищевых продуктов.

Список литературы

Н.А. Лемеза Л.В.Камлюк Н.Д. Лисов "Пособие по биологии для поступающих в ВУЗы"