Бактериальная система секреции белков первого типа

| Категория реферата: Рефераты по биологии
| Теги реферата: баллов, тезис
| Добавил(а) на сайт: Воронин.

Посредством системы секреции первого типа секретируется широкий круг субстратов, включающий в себя ряд ферментов, токсинов, антибиотиков, и других биологически активных соединений. Эта система секреции характерна как для прокариотических, так и для эукариотических клеток. Во всех случаях она состоит из трех компонентов белковой природы: ABC-транспортера, который является АТФ-азой, осуществляющей энергозависимые стадии транслокации; белка, формирующего периплазматический канал, соединяющий ABC- транспортер с третьим компонентом системы – белком-швейцаром, образующим секреторный канал во внешней мембране. Система секреции первого типа является Sec-независимой и осуществляет секрецию субстрата в одну стадию из цитоплазмы непосредственно во внеклеточное пространство без присутствия каких-либо периплазматических посредников. Сигналом к секреции по этому типу является последовательность из 60 аминокислотных остатков, находящаяся на карбокси-конце полипептида. Выявлены также гибридные системы секреции первого типа, состоящие из компонентов присущих разным системам этого типа. Несмотря на относительно простое устройство данной системы секреции в сравнении с другими аппаратами секреции, существует довольно большое количество неясных и спорных вопросов в этой области. В частности, недостаточно изучена последовательность событий в процессе секреции субстратов, а также видовая специфичность строения самой системы. В связи с этим и немаловажным значением секретируемых соединений, изучение этого вопроса является весьма актуальным и перспективным.

Список литературы

1. H. Akatsuka, R. Binet, E. Kawai, C. Wandersman, and K. Omori. Lipase secretion by bacterial hybrid ATP-Binding Cassette Exporters: molecular recognition of the LipBCD, PrtDEF, and HasDEF exporters. //

Journal of bacteriology. - 1997. – Vol. 179. №15 - Р. 4754–4760.

2. R. Binet, S. Leґtoffe, J. M. Ghigo, P. Delepelaire, C. Wandersman.

Protein secretion by Gram-negative bacterial ABC exporters – a review.

// Gene. - 1997. – Vol. 192. - Р. 7–11.

3. W. H. Bingle, J. F. Nomellini, and J. Smit. Secretion of the

Caulobacter crescentus S-Layer potein: further localization of the C- terminal secretion signal and its use for secretion of recombinant proteins. // Journal of bacteriology. - 2000. – Vol. 182. №11. - Р.

3298–3301.

4. P. Delepelaire, C. Wandersman. The SecB chaperone is involved in the secretion of the Serratia marcescens HasA protein through an ABC transporter. // EMBO J. - 1998. - Vol. 17. №4. - P. 936–944.

5. M. J. Fath, R. Kolter. ABC Transporters: Bacterial Exporters. //

Microbiological reviews. -1993. – Vol. 57. №4. - Р. 995–1017.

6. J. Hacker, J. B. Kaper. Pathogenicty islands and the evolution of microbes. // Annu. Rev. Microbiol. - 2000. – Vol. 54. - Р. 641–79.

7. C. J. Hueck. Type III Protein Secretion Systems in Bacterial Pathogens of Animals and Plants. // Microbiology and molecular biology reviews.

- 1998. – Vol. 62. №2. - Р. 379–433.

8. S. Letoffe and C. Wandersman. Secretion of CyaA-PrtB and HlyA-PrtB

Fusion Proteins in Escherichia coli: Involvement of the Glycine-rich repeat domain of Erwinia chrysanthemi protease B. // Journal of bacteriology. - 1992. – Vol. 174. №15 - Р. 4920–4927.

9. S. Lory. Secretion of proteins and assembly of bacterial surface organelles: shared pathways of extracellular protein targeting. //

Current Opinion in Microbiology. - 1998. – Vol. 1. - Р. 27–35.
10. L. M. Moreira, J. D. Becker, A. P. and A. Becker. The Sinorhizobium meliloti ExpE1 protein secreted by a type I secretion system involving

ExpD1 and ExpD2 is required for biosynthesis or secretion of the exopolysaccharide galactoglucan. // Microbiology. - 2000. – Vol. 146.

- Р. 2237–2248.
11. M. H. Saier. Families of transmembrane sugar transport proteins. //

Molecular Microbiology. - 2000. - Vol. 35. №4. - P. 699–710.
12. D. G. Thanassi, S. J Hultgren. Multiple pathways allow protein secretion across the bacterial outer membrane. // Current Opinion in

Cell Biology. - 2000. - Vol. 12. - Р. 420–430.