Предыдущая страница реферата | 1  2  3

Белки выполняют в организме множество функций; они, например, защищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от повреждений.
Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чужеродных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторглись такие
«агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связывания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже не сможет вырваться из
«железных лап» антитела. После связывания с антителом враг выдворяется за пределы организма.

Можно ввести в организм небольшое количество некоторых полимерных молекул, входящих в состав бактерий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «настоящий» болезнетворный микроб тотчас же подвергнется атаке этих антител, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекционным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
В природе существуют белки, в которых помимо аминокислот содержатся другие химические компоненты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов.
Обычно эти компоненты играют важную роль при выполнении белком его биологической функции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществляют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» —
«клетка»), доставляет кислород от лёгких к тканям. В молекуле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемоглобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содержит по одному гему.
В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединяется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в молекуле белка. Движение железа «провоцирует» движение всей аминокислотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру.
Другая субъединица, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с соседкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъединица связывает кислород легче, чем первая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудностями. Как видно, субъединицы помогают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в просторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку лишает гемоглобин возможности присоединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

...Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшеницы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся также альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных связей. Белки «разбираются» на отдельные аминокислоты, из которых организм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для получения энергии. Отсюда и название: греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гидролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.
...Участвуют в регуляции клеточной и физиологической активности. К подобным белкам относятся многие гормоны (от греч. «гормао» — «побуждаю»), такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, и гормон роста.
...Наделяют организм способностью изменять форму и передвигаться. За это отвечают белки актин и миозин, из которых построены мышцы.
...Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чистый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерастворимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи
«Хранитель наследственной информации. ДНК» и «Экспрессия генов»).
Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположения аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание наследственной информации. Следовательно, и выполняемые белками функции запрограммированы генетически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, которое передаётся в природе от поколения к поколению.
Интерес человека к этим органическим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пытаются определить взаимосвязь функций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выполняющих аналогичные функции у разных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.
Скорость рацемизации зависит от температуры и типа аминокислоты. Данное свойство можно использовать для определения возраста ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится только 1-аспарагиновая кислота.
Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-летней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ископаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, медведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи водой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэтому долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик
Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшифровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен
Нобелевской премии по химии (двадцатью годами позже он совместно с У.
Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры
ДНК).
Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевозможными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установления первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных аминокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полностью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, чтобы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив порядок расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную информацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность аминокислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

молоко
И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.
В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.
Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”.
Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен: в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.
Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.
Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока
(японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.
В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой - подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения.
Для этого молоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку - нагревают в течение 10-20 с до
71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.
Значительная часть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).
Чтобы получить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты: с„н„о„ + н,о = лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота
Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция
(свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до
0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.
Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.
Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки
- верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.
Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.
Скисание молока - привычный пример денатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар
Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину.
Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна
“Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.
Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).
Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки - эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани- на - его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.
Гемоиианин - очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930
Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.
Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де- сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.
Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное, чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.
Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.
Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы
Си"1', гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованной литературы:
Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)

Купить ноутбук hp g62.


Скачали данный реферат: Agal'cov, Galiaskarov, Vladislava, Кузарин, Tolstoj, Вилен, Jernestina, Kas'janov.
Последние просмотренные рефераты на тему: bestreferat, бесплатно рассказы, сочинение ревизор, конспекты занятий в детском саду.





Предыдущая страница реферата | 1  2  3