Оглавление

1. Введение стр. 2
2. Структура стр. 4
3. Свойства стр. 6
4. Роль в организме стр. 7
5. Применение в медицине стр. 13
6. Литература стр. 14

белки

Б
ЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков
(мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части (-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные пептидными (теория русского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков

О
[pic] собый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

В структуре любого белка существует несколько степеней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
[pic]
[pic]

1. Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы

—NH— и карбонильной группы — СО—, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами).

2. Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи: дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы, сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной (-ОН), солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH2).
[pic]

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

Физические свойства

Б елки имеют большую молекулярную массу ( 104—107), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).

Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.
2. Качественные реакции на белок: биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки), ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки), выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца
(II), гидроксида натрия и нагревании.
1. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот.

Синтез белков