Предыдущая страница реферата | 1  2  3  4  5 | Следующая страница реферата



склеропротеины - находятся в опорных тканях животного организма; коллаген костей, хрящей и кожи при нагревании с водой переходит в растворимую желатину; кератин волос, рогов, копыт, перьев - стойкое вещество, содержащее много серы.

Протеины применяются для изготовления пластических масс, клея.

Далее мы приводим таблицу с некоторыми сведениями об аминокислотах и белковых веществах (на следующей странице).

Аминоацил-транспортная РНК

тРНК с аминоацильной группой, присоединенной к 2'- или 3'- гидроксильной группе концевого остатка аденозина. Аминоацильная группа быстро мигрирует между 2- и 3- положениями, причем каждый изомер имеет период полупревращения около 1 мс. Равновесная смесь содержит 2- и 3- изомеры в соотношении 1:2

Белый аморфный порошок. Аминоацил тРНК получается в рез-те реакции между аминокислотами, АТР итРНК, катализируемой аминоацил-тРНК-синтезатами(ферментами, активирующими аминокислоты). Аминоацил-тРНК хранят в растворе или лиофилизованными при Т< -20'C.

Ангиотензин II ю наиболее активная форма. Ангиотензин I обладает гораздо более низкой активностью. Повышает кровяное давление (прессорный эффект), вызывая сокращение скелетных, брыжеечных и надпочечных сосудов, стимулирует секрецию альдостерона надпочечниками. Ангиотензин I образуется в рез-те действия ренина(протеолитического фермента) на ангиотензиноген в плазме и превращается в ангиотензин II специальным ферментом, который удаляет С-концевой дипептид. Ангиотензин II в крови и тканях сохраняется лишь кратковременно из-за дальнейшей деградации пептидазами. Устойчив в нейтральном растворе. Адсорбируется на стекле из разб. раствора.

Класс оранических соединений АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - COOH аминогруппу - NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают , , и другие аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к аминокислотам.В природе встречаются и аминокислоты, RCH(NH2)COOH, например аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну COOH-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две COOH-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну COOH-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Моноаминокарбоновые кислоты

Глицин - NH2CH2COOH

Аланин - CH3CH(NH2)COOH

Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH

Метионин - CH2(SCH3)CH2CH(NH2)COOH

Валин - (CH3)CHCH(NH2)COOH и другие.

Моноаминодикарбоновые кислоты

Аспарагиновая - HOOC CH2CH(NH2)COOH

Глутаминовая - HOOC(CH2)2СH(NH2)COOH

Диаминомонокарбоновые кислоты

Лизин - NH2CH2(CH2)CH(NH2)COOH

Аргинин - NH2C (=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH и другие.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220 - 315 (С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты - глицина - можно выразить формулой NH3CH2COO (а не NH2CH2COOH). Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.

Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможенсинтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников - соответственно метионина и фенилаланина - и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т.е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и других веществ - гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и других. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена ( у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование ( чаще всего окислительное).

К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам аминокапроновой кислоты - исходный продукт производства капрона.

Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещенные карбоновые кислоты:

RCHCICOOH+2NH3(RCHNH2COOH+NH4CI,

восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот: RC(=NOH)COOH(RCHNH2COOH и другие. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах: так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков( тирозин - из фиброина шелка( аргинин - из желатины( гистидин - из белков крови. гистидин - из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счет смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.

Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т.е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и других органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота). В животноводстве и ветеринарии - для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов - анализаторов.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью, т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу. Общий тип строения аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все амино- и карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно- основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу), то они называются нейтральными аминокислотами. Если же аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:

1) неполярные (гидрофобные)

2) полярные (гидрофильные) незаряженные

Рекомендуем скачать другие рефераты по теме: рассказы, реферат на тему россия.

Предыдущая страница реферата | 1  2  3  4  5 | Следующая страница реферата