Гемоглобин

ОГЛАВЛЕНИЕ

         1. Биомедицинское значение...................3

         2. Химическое строение.......................3

         3. Кинетика оксигенирования гемоглобина......7

         4. Конформационные изменения в окружении

            гемогруппы................................9

         5. Транспорт двуокиси углерода...............10

         6. Молекулярная основа эффекта Бора.........12

         7. Концентрация гемоглобина.................13

         8. Способы исследования.....................14

         9. Метгемоглобин............................15

         10. Сульфогемоглобин........................15

         11. Типы гемоглобина........................16

         12. Методы дифференцировки видов

             гемоглобина.............................19

         13. Гемоглобин при серповидноклеточной

             анемии..................................22

         14. Талассемии............................. 25

         15. Список литературы.......................26

БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

     Гемсодержащие белки участвуют в  процессах  связывания  и транспорта  кислорода,  в транспорте электронов в фотосинтезе. Детальное  изучение  гемоглобина  выявляет   ряд   структурных аспектов,   общих   для   многих   белков.  Говоря  о  большом биомедицинском значении этих белков,  мы  имеем  в  виду,  что результаты, полученные при исследовании, наглядно иллюстрируют структурно-функциональные   взаимосвязи.   Кроме   того,   эти исследования  выявляют  молекулярную  основу ряда генетических болезней,  таких как серповидноклеточная анемия (возникающая в результате   изменения   свойств   поверхности   b-субъединицы гемоглобина)   или   талассемия    (хроническое    наследуемое гемолитическое   заболевание,   характеризующееся  нарушениями процессов синтеза гемоглобина).  Летальный  эффект  цианида  и окиси  углерода  объясняется  тем,  что эти вещества блокируют физиологическую функцию  гемопротеинов  -  цитохромоксидазы  и гемоглобина соответственно. Наконец, стабилизация четвертичной структуры   дезоксигемоглобина   2,3-бифосфоглицератом   (ДФГ) занимает   центральное   место   в   исследовании   механизмов кислородной недостаточности в условиях высокогорья и процессов адаптации к этим условиям. [1]

ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ

     Химически гемоглобин относится к  группе  хромопротеидов. Его  простетическая  группа представляет собой ферросоединение протопорфирина IХ,  с  молекулярным  составом  С34Н32О4N4Fe  и носит  название  гем (рис.1).  Она придает соединению окраску. Белковый   компонент    гемоглобина    называется    глобином. Гемоглобиновая молекула содержит 4 гема и 1 глобин.     Аминокислоты расположены   в   глобине   в  виде  четырех полипептидных цепочек; две из них идентичны по структуре, и их обозначают как альфа-цепочки;  две другие тоже идентичны между собой и их обозначают как бета-цепочки. Следовательно, формулу глобина   можно   выразить   как   альфа-альфа/бета-бета   или альфа2бета2.   альфа-полипептидная   цепь   состоит   из  141, бета-полипептидная цепь - из 146 аминокислот.

     Аминокислотный состав  и  последовательность  (секвенция) альфа- и бета-цепей показаны на рис.  93.  альфа-полипептидная цепь  заканчивается комбинацией аминокислот валина-лейцина,  а бета-полипептидная         цепь         -          комбинацией валина-гистидина-лейцина.     альфа- и   бета-полипептидные   цепи   в   гемоглобиновой молекуле  не  расположены линейно,  как это выглядит на первый взгляд из данных ("первичная структура") на рис. 2. По причине существования   интрамолекулярных   сил,   полипептидные  цепи скручиваются в  форме  типичной  для  белков  альфа-геликсовой спирали ("вторичная структура"). Сама альфа-геликсовая спираль на  каждую  альфа-   и   бета-полипептидную   цепь   огибается

Рекомендуем скачать другие рефераты по теме: решебник по английскому языку, ответы по физике.





1  2  3  4  5  6  7  8  9  10  11 | Следующая страница реферата