Предыдущая страница реферата | 2  3  4  5  6  7  8  9  10  11  12 | Следующая страница реферата

·ГруповаяГрупповая специфичность. Она характеризует подовляющееподавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению креакциик реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например (смотри пиложениеприложение № 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую- нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

·Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L- аргимназа разлагает L-аргитнин на L- орнитин и мочевину, но не действует на Аa- аргининт. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так-  же может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd- фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлогаетразлагает метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чемегочем его Аd- изомер.

                                       СОСТАВ.

После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простетической группы).

Ферменты-  простые белки- построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К этоцэтой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов.  Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу, витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким фермантамферментам обычно относятся ферменты окислительно- восстановительногоокислительно-восстановительного  действия. Прочность связи между белковым компонентом и простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в других -  простетическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические группы ферментов получилиназваниеполучили название коферментов. При отделении простетической группы от белковой части фермента - последний  теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного уентрацентра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на, каком - либо участке цепи. По- видимому , активный центр формируется из компонентов, удалённых в первичной структуре полепиптиднойполипептидной цепи, но пространственно сближенных благодоряблагодаря специфической укладке полипептидной цепи.

                               КЛАСИФИКАЦИЯКЛАССИФИКАЦИЯ.

Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции,-реакции оксидоредуктазы;

Ферменты переноса различных  групировокгруппировок ( метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.

Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей,-связей - гидролазы

Ферменты негидролитическогоне гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.

Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.

Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.

ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие   окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по своим  привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).

ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы ( в зависимости от отготого, перенос какой группы они осущевствляютосуществляют, их соответственно называют). Среди них известны ферменты осущевствляющиеосуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.

ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами  (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так далиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид - гидролазы, действует на пептидную связь и другие.

ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- например ацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.

ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то - есть осущевствляющиеосуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи и другие.

ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании ввыделенвыделен отдельный класс лигаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то-естьто есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических связей АТФ или других макроэргов.

«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов) основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которую фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы, руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данного класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не заканчивается. Ферменты Робота естьмама и прапажа каждого подкласса разбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая ступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные, индивидуальные ферменты. Таким образом, вся система проста и достаточно стройна:

КЛАСС- ПОДКЛАСС- ПОДПОДКЛАСС- ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ.

В соответствии с этим принципом классификации предложена очень удобная система нумерации (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёх цифр, разделённых точками:

Рекомендуем скачать другие рефераты по теме: закон реферат, рефератов.





Предыдущая страница реферата | 2  3  4  5  6  7  8  9  10  11  12 | Следующая страница реферата